|
Enzyme regulieren und steuern den Stoffwechsel lebender Organismen. Jedes Enzym ist an eine bestimmte chemische Reaktion angepasst, d.h. es hat eine bestimmte, modifizierte Wirkung: Das bedeutet, dass sie die für eine chemische Reaktion erforderliche Aktivierungsenergie auf ein Minimum reduzieren, um Substrate in Produkte zerlegen zu können. Beispielsweise wird wasserlösliche Stärke durch Amylase im Speichel (Speichel ist eine wässrige Substanz, die im Mund von Tieren gebildet wird und von den Speicheldrüsen ausgeschieden wird) in die lösliche Maltosemaltose (Disaccharid (Ein Disaccharid ist der Zucker, der entsteht, wenn zwei Monosaccharide durch glykosidische Bindung verbunden werden) ) zerlegt. Maltose (Maltose, auch bekannt als Maltobiose oder Malzzucker, ist ein Disaccharid, das aus zwei Einheiten Glucose gebildet wird, die mit einer α-Bindung verbunden sind, die durch eine Kondensationsreaktion gebildet wird) wird durch das Enzym Maltase in einfache Zucker (Monosaccharide, auch einfache Zucker genannt, sind die grundlegendsten Einheiten von Kohlenhydraten) (Glucose = Dextrose) zerlegt. Glukose kann dann im Dünndarm in das Blut aufgenommen werden (Der Dünndarm oder Dünndarm ist der Teil des Magen-Darm-Traktes zwischen Magen und Dickdarm , in dem der größte Teil der Nahrungsaufnahme stattfindet). Das Enzym beteiligt sich an der biochemischen Reaktion (Biochemie, manchmal auch biologi
sche Chemie genannt, ist die Untersuchung von chemischen Prozessen in und mit lebenden Organismen), bildet mit den umzuwandelnden Substanzen eine temporäre Verbindung (den Enzym-Substrat-Komplex), wird aber durch die Reaktion nicht verändert und kann eine neue chemische Reaktion katalysieren (Eine chemische Reaktion ist ein Prozess, der zur Umwandlung eines Satzes von chemischen Substanzen in einen anderen führt) unmittelbar nach Beendigung der Reaktion. Enzyme sind von ihrer chemischen Natur her Proteine . Die Sequenz der Aminosäuren erfordert eine bestimmte tertiäre Struktur (Biomolekulare Struktur ist die komplizierte gefaltete, dreidimensionale Form, die von einem Molekül aus Protein, DNA oder RNA gebildet wird und die für seine Funktion wichtig ist). Die meisten Enzyme sind wesentlich größer als die ihnen zugeordneten Substrate. Auf der Oberfläche des Enzyms befindet sich eine Vertiefung, das Bindungszentrum, in dem sich das aktive Zentrum (katalytisches Zentrum (in der Biologie ist die aktive Stelle der Bereich eines Enzyms, in dem sich Substratmoleküle binden und einer chemischen Reaktion unterziehen)) befindet. In diese Vertiefung passt nur das Substrat, dessen Umwandlung durch das Enzym ermöglicht wird (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Dies führt zu Wechselwirkungen zwischen dem Katalysator und dem Substrat, was zu einer Lockerung der zu spaltenden Bindung führt. Auf diese Weise werden bestimmte Pepid-Ketten abgebaut und das Substrat in seine Produkte zerlegt. Enzyme sind sowohl wirkungs- als auch substratspezifisch, d.h. nur ein sehr spezifisches Substrat wird in einer sehr spezifischen Reaktion umgesetzt. Die Enzymaktivität hängt von externen Faktoren ab. Temperaturerhöhungen können die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, aber nur, wenn die erhöhte Temperatur die Enzymproteine nicht zerstört. Auch Änderungen der pH-Werte haben Einfluss auf die Enzymaktivität. Schwermetalle (Schwermetalle sind allgemein definiert als Metalle mit relativ hohen Dichten, Atomgewichten oder Atomzahlen) Ionen können die Form der Enzyme verändern. Kolumbus brachte die Frucht 1493 nach Europa, nach seiner Entdeckung von Guadelope in der Karibik, wo die Menschen schnell die Heilkraft und den Geschmack dieser Pflanze schätzten. Sie war der aristokratischen Klasse vorbehalten und galt als Symbol für Weltoffenheit und Zeitgeist. Die Hauptanbaugebiete der Ananas sind Florida , Hawaii, Thailand (Thailand, offiziell das Königreich Thailand, früher bekannt als Siam, ist ein Land im Zentrum der Indochinesischen Halbinsel in Südostasien) und Brasilien (Brasilien , offiziell die Föderative Republik Brasilien , ist das größte Land in Südamerika und Lateinamerika ) – 3: Das Produkt schmeckt süß, nach 20 Minuten hat es einen stark bitteren Geschmack angenommen. a) Versuchsaufbau II: Frischer gepresster Ananassaft wird auf 50°C erhitzt. Nachdem der Saft auf Raumtemperatur abgekühlt ist, 50 ml davon in 250 g fettarmen Quark geben. Die Masse wird sofort verkostet und dann 20 Minuten im Kühlschrank ruhen gelassen. b) Beobachtung: Das Produkt schmeckt süß, fruchtig und nach 20 Minuten hat sich der Geschmack nicht verändert. c) Fazit aus den Tests I und II: Die geschmacksverändernde Komponente des Ananassaftes kann durch Erhitzen denaturiert (zerstört) werden. 1. Das Fleisch wurde nach 5 Stunden in frischem Ananassaft gebraten. Es wurde festgestellt, dass das Stück Fleisch , das in frischem Ananassaft war, zart wurde, während das Stück, das in erhitztem Ananassaft war, viel weniger zart wurde. Die Veränderungen in diesem Experiment, wie im Experiment mit Quark (Ein Quark ist ein Elementarteilchen und ein fundamentaler Bestandteil der Materie), konnten jedoch nur vom Geschmack (subjektives Empfinden) wahrgenommen werden. Sie waren jedoch nicht sichtbar und deshalb habe ich dieses Verfahren für weitere Experimente ausgeschlossen. 2. die Veränderung wurde in den Milchuntersuchungen sichtbar. Die Milch flockte nach Zugabe des frischen Ananassaftes sichtbar aus. Bei Zugabe von zuvor erhitztem Ananassaft wurde keine Veränderung sichtbar. Aufgrund der optisch erkennbaren Veränderungen ist dieser Testansatz für weitere Tests geeignet. Die Mischung ruht 40 Minuten bei Raumtemperatur in einer flachen Schüssel. b) Beobachtung I: Die Milch flockt aus. (c) Schlussfolgerung: Frischer Ananassaft enthält eine Komponente, die die Milch zum Ausflocken bringt. Nachdem der Saft auf Raumtemperatur abgekühlt ist, 50 ml davon in 100 ml Milch geben. Die Mischung ruht dann für 40 Minuten bei Raumtemperatur in einer flachen Schale, da keine Veränderung sichtbar wurde, lasse ich die Masse weitere 20 Minuten ruhen. b) Beobachtung II: Nach 40 Minuten und auch nach weiteren 20 Minuten kann in diesem Experiment keine Veränderung der Mischung festgestellt werden. Die Mischung bleibt eine milchige Flüssigkeit. c) Fazit: Beim Erhitzen des Ananassaftes bleiben z.B. die Fruchtsäuren erhalten. Da bei diesem Versuch keine Flockung auftritt, obwohl die Fruchtsäuren der Ananas zurückgehalten werden, ist nachgewiesen, dass nicht die Fruchtsäuren die Flockung verursachen, sondern eine weitere Komponente, die durch Erhitzen denaturiert werden kann. a)Versuchsaufbau III: 2ml Kupfersulfatlösung wird 50ml frischem Ananassaft zugesetzt. Nach gründlichem Mischen der beiden Komponenten wird die Mischung zu 100 ml Milch gegeben. Die Mischung ruht dann für 40 Minuten bei Raumtemperatur in einer flachen Schale, da keine Veränderung sichtbar wurde, lasse ich die Masse für weitere 20 Minuten ruhen. b) Beobachtung III: Auch nach sehr langer Zeit kann in diesem Experiment keine Veränderung der Mischung festgestellt werden. Die Mischung bleibt eine milchige, bläuliche Flüssigkeit. c) Fazit: Der Zusatz von Kupfersulfat beeinflusst die Aktivität der Enzyme. Nach gründlichem Mischen der beiden Komponenten wird die Mischung zu 100 ml Milch gegeben. Die Mischung ruht für 40 Minuten in einer flachen Schüssel. Da nach dieser Zeit die Veränderung noch nicht deutlich genug sichtbar war, ließ ich die Masse für weitere 10 Minuten ruhen. b) Beobachtung IV: Die Milch flockt, aber es dauert einige Zeit, bis die Veränderung deutlich sichtbar wird. c) Fazit: Die Änderung des pH-Wertes in dem Maße, in dem die Flockung nicht verhindert wird (Flockung ist in der Chemie ein Prozess, bei dem Kolloide in Form von Flocken oder Flocken aus der Suspension kommen; entweder spontan oder durch Zugabe eines Klärungsmittels). Die Änderung des pH-Wertes in der durchgeführten Maßnahme bewirkt ausschließlich eine Veränderung der Enzymaktivität, d.h. die Enzyme arbeiten langsamer. Praktische Hilfe fürs Leben: Frischer Ananassaft eignet sich sehr gut zum Marinieren von Fleisch , für einen Milchshake (Ein Milchshake ist ein süßes, kaltes Getränk, das normalerweise aus Milch, Eiscreme oder Eismilch und Aromen oder Süßstoffen wie Butterscotch, Karamellsauce hergestellt wird, Schokoladensirup oder Fruchtsirup) oder Quark (Quark ist eine Art frisches Milchprodukt, das durch Erwärmen von Sauermilch hergestellt wird, bis der gewünschte Gerinnungsgrad erreicht ist, und dann abseihen) Dessert ist es besser, Ananas aus einer Dose zu verwenden. Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen. Da fast alle biochemischen Reaktionen Gleichgewichtsreaktionen sind, wirken sich auch Enzyme auf die Rückreaktion aus. Sie verändern nicht die Gleichgewichtskonstante (Die Gleichgewichtskonstante einer chemischen Reaktion ist der Wert des Reaktionsquotienten, wenn die Reaktion das Gleichgewicht erreicht hat) und die freie Enthalpie beispielsweise die Kondensation zweier Aminosäuren. Ein Enzym, das dies katalysiert, beschleunigt auch die Hydrolyse (Spaltung) unter verschiedenen Reaktionsbedingungen Die Wirkung eines Enzyms kann aus energetischer Sicht in einem Reaktionsweg-Zeit-Diagramm dargestellt werden – Enzyme reduzieren also die Aktivierungsenergie (In der Chemie ist Aktivierungsenergie ein 1889 vom schwedischen Wissenschaftler Svante Arrhenius eingeführter Begriff, um die minimale Energie zu beschreiben, die einem chemischen System mit potentiellen Reaktanten zur Verfügung stehen muss, um eine chemische Reaktion herbeizuführen) – erforderlich für die Reaktion.1.3.2 Substratspezifität, Effektspezifität.enzyme unterscheiden sich erheblich von anderen Katalysatoren: sie sind sehr spezifisch!Z. B.: H2SO4 (Schwefelsäure (Schwefelsäure ist eine hochkorrosive starke Mineralsäure mit der Summenformel H2SO4 und dem Molekulargewicht 98.079 g/mol) ) katalysiert (Katalyse ist die Erhöhung der Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion durch die Beteiligung einer zusätzlichen Substanz, die als Katalysator bezeichnet wird) die Veresterung (in der Chemie , Ester sind chemische Verbindungen, die von einer Säure abgeleitet sind, in der mindestens eine -OH-Gruppe durch eine -O-Alkylgruppe ersetzt ist) von fast jedem Alkohol mit einer Carbonsäure (Eine Carbonsäure ist eine organische Verbindung, die eine Carboxylgruppe OH enthält)) durch ihr Proton (Ein Proton ist ein subatomares Teilchen, Symbol oder, mit einer positiven elektrischen Ladung von +1e Elementarladung und einer Masse, die etwas geringer ist als die eines Neutrons) Freisetzung. Viele Enzyme sind jedoch so spezialisiert, dass sie nur auf einem Substrat wirken und ein ähnliches Molekül unberührt lassen. Der Unterschied liegt in der Bindung von Glukosemolekülen. Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt Nickel als Cofaktor. Klicken Sie hier für eine 3D-Darstellung! Diese Eigenschaft wird als Substratspezifität bezeichnet. Eiweißhaltige Lebensmittel wie Fleisch , Fisch und Geflügel werden im Magen und Darm verdaut. Hier bauen Verdauungsenzyme (Proteasen) die Eiweißmoleküle in Aminosäuren auf. Chymotrypsin ist ein solches Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet eine Polypeptidkette an Stellen, an denen sich Phe, Tyr (Tyrosin oder 4-Hydroxyphenylalanin ist eine der 20 Standardaminosäuren, die von Zellen zur Synthese von Proteinen verwendet werden) oder Trp befinden. Es spielt keine Rolle, wie lang die Kette ist. Es besteht aus 3 Untereinheiten. Klicken Sie hier für eine 3D-Darstellung! Trypsin ist auch ein Enzym der Bauchspeicheldrüse (Die Bauchspeicheldrüse ist ein Drüsenorgan im Verdauungssystem und endokrines System der Wirbeltiere) und spaltet Peptidbindungen erst nach Lys und Arg. Es spielt keine Rolle, wie lang die Kette und wie die Sequenz ist, Carboxypeptidase A (Carboxypeptidase A bezieht sich normalerweise auf die Pankreas-Exopeptidase, die Peptidbindungen von C-terminalen Resten mit aromatischen oder aliphatischen Seitenketten hydrolysiert) spaltet Peptid (Peptide (von Gr) Ketten vom Carboxylende (Der C-Terminus ist das Ende einer Aminosäurekette, die durch eine freie Carboxylgruppe abgeschlossen ist), unabhängig davon, wie lang die Kette ist und welche Aminosäure (Aminosäuren sind organische Verbindungen, die Amin- und Carboxylgruppen enthalten, sowie eine für jede Aminosäure spezifische Seitenkette) (außer Lys) Carboyxpeptidase A benötigt Zn++ als Cofaktor (Ein Cofaktor ist eine nicht-proteinchemische Verbindung oder ein Metallion, das für die biologische Aktivität eines Proteins erforderlich ist). Enzyme haben noch eine weitere wichtige Eigenschaft: Sie unterscheiden sich in der Wirkung auf ihr Substrat. Es gibt jedoch eine Spaltung unter Wasseraufnahme: Hydrolyse. Das Protein (Proteine sind große Biomoleküle oder Makromoleküle, bestehend aus einer oder mehreren langen Ketten von Aminosäureresten) -verdaute Enzyme Chymotrypsin, Trypsin und Carboxypeptidase (Eine Carboxypeptidase ist ein Protease-Enzym, das eine Peptidbindung am carboxyterminalen Ende eines Proteins oder Peptids hydrolysiert) katalysiert auch die Hydrolyse (Hydrolyse bedeutet in der Regel die Spaltung von chemischen Bindungen durch Zugabe von Wasser ) der Polypeptidketten. Enzyme haben daher zunächst zwei Eigenschaften: Sie sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch. Beispiele 1 Oxidoreduktase (In der Biochemie ist eine Oxidoreduktase ein Enzym, das den Transfer von Elektronen von einem Molekül, dem Reduktionsmittel, auch Elektronendonor genannt, zu einem anderen, dem Oxidationsmittel, auch Elektronenakzeptor genannt) Enzyme, die Redox katalysieren (Redox ist eine chemische Reaktion, bei der die Oxidationszustände von Atomen verändert werden) ReaktionenCatalase 2 Transferase (Eine Transferase ist eines der Enzyme, die den Transfer bestimmter funktioneller Gruppen bewirken (e.g) Enzyme, die den Transfer einer Atomgruppe katalysieren, z.B. gehören zur Superfamilie der Amidohydrolasen und Phosphotriesterasen), Chymotrypsin, Trypsin (Trypsin ist eine Serinprotease aus der PA-Clan-Superfamilie, die im Verdauungssystem vieler Wirbeltiere vorkommt, wo sie Proteine hydrolysiert), Carboxypeptdidase 4 Isomerase (Isomerasen sind eine allgemeine Klasse von Enzymen, die ein Molekül von einem Isomer in ein anderes umwandeln) Enzyme, die die Umwandlung zu den Isomeren des Substrats katalysieren. Phosphoglucoisomerase (Glucose-6-Phosphat-Isomerase, alternativ bekannt als Phosphoglucose-Isomerase oder Phosphohexose-Isomerase, ist ein Enzym, das beim Menschen durch das GPI-Gen auf Chromosom 19 kodiert wird) wandelt Glucose-6-Phosphat (Glucose-6-Phosphat ist ein auf Kohlenstoff 6 phosphorylierter Glucosezucker) in Fructose-6-Phosphat (Fructose-6-Phosphat ist ein auf Kohlenstoff 6 phosphorylierter Fructosezucker). 5 Lyase (In der Biochemie ist eine Lyase ein Enzym, das das Aufbrechen verschiedener chemischer Bindungen durch andere Mittel als Hydrolyse und Oxidation katalysiert und dabei oft eine neue Doppelbindung oder eine neue Ringstruktur bildet) Enzyme, die Additionsreaktionen von kleinen Molekülen auf Doppelbindungen katalysieren.Citratsynthetase produziert Zitronensäure (Zitronensäure ist eine schwache organische Tricarbonsäure mit der chemischen Formel C6H8O7). 6 Ligase-Enzyme, die kleine Moleküle zu größeren verbinden. DNA-Ligasen reparieren DNA. Enzyme werden nach ihrem Substrat benannt (in der Chemie ist ein Substrat typischerweise die chemische Spezies, die bei einer chemischen Reaktion beobachtet wird, die organischer Natur ist und mit einem Reagenz reagiert, um ein Produkt zu erzeugen) und wenn der Name zu lang ist (z.B. siehe unten G6PD oder ADH = Alkoholdehydrogenase (Alkoholdehydrogenasen sind eine Gruppe von Dehydrogenase-Enzymen, die in vielen Organismen vorkommen und die Interkonversion zwischen Alkoholen und Aldehyden oder Ketonen mit der Reduktion von Nikotinamidadenindinukleotid erleichtern) ), Enzyme sind überall in der Zelle und im transzellulären Raum, z.B. in den Verdauungsorganen zu finden. Es wird geschätzt, dass eine Leberzelle etwa 50 Millionen Enzyme enthält (Enzyme sind makromolekulare biologische Katalysatoren) Moleküle und mehr als 2000 Enzyme sind bis heute bekannt. Die häufigste enzymatische Erbkrankheit der Welt ist Favismus (etwa 400 Millionen Patienten), ein Mangel an Glukose-6-Phosphat-Dehydrogenase (Glukose-6-Phosphat-Dehydrogenase ist ein zytosolisches Enzym, das die chemische Reaktion katalysiert) (G6PD).