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Vorwort (Was ist Spongiforme Enzephalopathie?)
BSE (= Bovine Spongiforme Enzephalopathie) ist eine neuartige Erkrankung des Nervensystems, die erstmals 1985 bei einer Kuh in England festgestellt wurde (Kuh 133). Die meisten Fälle von BSE-infizierten Rindern wurden im Vereinigten Königreich registriert, gefolgt von Irland , Portugal (Portugal, offiziell die Portugiesische Republik, ist ein Land auf der Iberischen Halbinsel in Südwesteuropa), der Schweiz (die Schweiz , offiziell die Schweizerische Eidgenossenschaft, ist eine Bundesrepublik in Europa) und Frankreich . Die an BSE erkrankten Tiere (“Rinderwahnsinn (Bovine spongiforme Enzephalopathie, allgemein bekannt als Rinderwahnsinn, ist eine übertragbare spongiforme Enzephalopathie und tödliche neurodegenerative Erkrankung bei Rindern, die eine spongiforme Degeneration von Gehirn und Rückenmark verursacht)”) zeichnen sich zunächst durch einen unerklärlichen Gewichtsverlust und eine schiefe Haltung aus und entwickeln dann Koordinationsstörungen und Kopfzuckungen. Die Struktur des Gehirns ist pathologisch verändert und zeigt eine schwammartige Zersetzung.
Spongiforme Enzephalopathien (schwammiger Gehirnzerfall) sind bei verschiedenen Säugetierarten bekannt, die auch den Gehirnschwamm kontrahieren können. Spongiforme Enzephalopathien wurden auch bei Schafen nachgewiesen. Die meisten Infektionen sind auf einen Typ be
schränkt.
Beispielsweise gilt die Schafskrankheit Scrapie (Scrapie ist eine tödliche, degenerative Krankheit, die das Nervensystem von Schafen und Ziegen befällt) als harmlos für den Menschen.
BSE, wahrscheinlich eine neue Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJD), wird wahrscheinlich auch auf den Menschen übertragen. Relativ junge Menschen mit einem Durchschnittsalter von 29 Jahren sind bisher am stärksten betroffen. In Europa sind bisher mehr als 100 Menschen an vCJK gestorben. Der vCJK wurde erstmals
1921 von Alfons Maria Jakob (Alfons Maria Jakob war ein deutscher Neurologe, der auf dem Gebiet der Neuropathologie tätig war) und Hans Gerhard Creutzfeld beim Menschen entdeckt.
Der BSE-Erreger (Prionen) Der Erreger (in der Biologie ist ein Erreger im ältesten und weitesten Sinne alles, was Krankheiten hervorrufen kann; der Begriff kam in den 1880er Jahren zum Einsatz) von BSE sind keine Viren , wie die meisten Experten vermuten, sondern sogenannte Prionenproteine (aus dem Erreger der Proteine ). Prionproteine (PrP) unterscheiden sich von”normalen” Krankheitserregern, Viren , Bakterien (Bakterien stellen eine große Domäne prokaryontischer Mikroorganismen dar), Pilzen (ein Pilz ist jedes Mitglied der Gruppe der eukaryontischen Organismen, die Mikroorganismen wie Hefen und Schimmelpilze sowie die bekannteren Pilze umfasst) und anderen Parasiten: Sie haben keine Erbsubstanz (zumindest bisher weder DNA (Desoxyribonukleinsäure ist ein Molekül, das die genetischen Anweisungen für Wachstum, Entwicklung, Funktion und Vermehrung aller bekannten lebenden Organismen und vieler Viren trägt) noch RNA (Ribonukleinsäure ist ein polymeres Molekül, das in verschiedenen biologischen Rollen für die Kodierung, Dekodierung und Regulation essentiell ist, (Formaldehyd (Formaldehyd ist eine natürlich vorkommende organische Verbindung mit der Formel CH2O) oder alkoholische, UV- und ionisierende Strahlung (ionisierende Strahlung ist Strahlung, die genügend Energie trägt, um Elektronen aus Atomen oder Molekülen freizusetzen und sie dadurch zu ionisieren), Wärme) und Verdauungsenzyme – sie verursachen eine Infektion, i.e. sie können in den Körper eindringen und sich vermehren; das Immunsystem (das Immunsystem ist ein Wirtsabwehrsystem, das viele biologische Strukturen und Prozesse innerhalb eines Organismus umfasst, der vor Krankheiten schützt) reagiert nicht! Prionen sind Proteine und haben keine eigene DNA, was die Frage aufwirft, wie sich Prionen ohne konventionelle genetische Information vermehren können (Bauanleitung). Es wurde 1985 entdeckt, dass jedes Säugetier (Säugetiere sind alle Wirbeltiere der Klasse Mammalia, eine Gruppe von endothermen Amnioten, die sich von Reptilien durch den Besitz eines Neokortex, Haare, drei Mittelohrknochen und Milchdrüsen unterscheiden) ein Gen für Prionen besitzt. Aber wie können Prionen Krankheitserreger sein, wenn ihr Gen in allen Säugetieren vorhanden ist? Die Lösung ist sehr einfach: Es gibt zwei Varianten des Prionproteins (PRNP ist das menschliche Gen, das für das wichtigste Prionprotein PrP, auch bekannt als CD230), die normale Variante (PrPC) und die pathogene Variante (PrPSc) kodiert. Beide Formen unterscheiden sich in ihren physikalischen Eigenschaften. Die PrPSc-Variante ist stabiler, unempfindlicher gegen organische Lösungsmittel und hÃ?lt Temperaturen von Ã?ber 133°C stand.
Der PrPSc kann den PrPC umwandeln. Das normale PrPC-Protein befindet sich auf den Zelloberflächen von Nervenzellen, ist Teil der weißen Blutkörperchen und auch in anderen Geweben. Die genaue Funktion der normalen Prionen ist noch nicht bekannt, aber es gibt einige Hinweise, dass sie an der Feinregulierung der Nerven beteiligt sind. Nach Prusiners Theorie ist das Schlüsselereignis für die Fortpflanzung die Umwandlung von normalen Prionen in krankmachende Prionen. Wenn ein PrPSc auf einen PrPC trifft, wird er in einen PrPSc umgewandelt. Dies löst eine Kettenreaktion aus, da jeder neue PrPSc einen PrPC umwandeln kann. Prusiner erklärte auch in seiner Theorie, dass der Unterschied zwischen PrPc und PrPSc in der unterschiedlichen räumlichen Form des Proteins liegt. Ein möglicher Kandidat für dieses Protein X ist das Protein Chaperon, das anderen Proteinen bei der Faltung hilft. Protein (Proteine sind große Biomoleküle oder Makromoleküle, die aus einer oder mehreren langen Ketten von Aminosäureresten bestehen) X würde die Energiebarriere um Falten so weit senken, dass der PrPc in PrPSc durch die Wirkung von PrPSc gefaltet wird. Das krankmachende Prion neigt dazu, sich in Fibrillen anzusammeln. Diese fadenförmigen Amyloide (Amyloide sind Aggregate von Proteinen, die in eine Form gefaltet werden, die viele Kopien dieses Proteins zu Fibrillen zusammenkleben lässt) Fibrillen können regelmäßige Klumpen im Gehirn von Säugetieren bilden, die auch für den Zersetzungsprozess im Gehirn und den damit verbundenen Krankheitsausbruch verantwortlich gemacht werden. Übertragung über Artengrenzen hinweg 1987 wurde in einigen Experimenten festgestellt, dass Prionenkrankheiten auch über Artengrenzen hinweg übertragen werden können. Im Experiment wurden Prionen von Maushirnen in syrische Goldhamster injiziert. Der Hamster erkrankt erst nach einer Inkubationszeit von etwa 380 Tagen, die dreimal so lang ist, als ob die Prionen wieder in Mäuse gespritzt worden wären.
Eine Injektion von Prionen von Hamster zu Hamster führt dann nur zu einer Inkubationszeit von 60 Tagen, während die Mäuse nicht mehr damit infiziert werden können. Nach eingehender Untersuchung gesunder Prionen von Menschen, Rindern, Mäusen und Hamstern wurden erstaunliche Ähnlichkeiten in ihrer räumlichen Form festgestellt. Daraus lässt sich schließen, dass eine moderate (schwache) Artenbarriere besteht. Dies würde auch die längere Inkubationszeit von der Maus bis zum Hamster erklären. Es gab kaum Unterschiede zwischen den Prionen von Mensch und Rind, sie waren fast identisch. Ein Hinweis auf eine Artbarriere zwischen Mensch und Rind könnte möglicherweise die unterschiedliche Ladung des Prions sein (Ein Prion ist ein Infektionserreger, der vollständig aus Proteinmaterial, genannt PrP, besteht, das sich auf mehrere, strukturell unterschiedliche Arten falten kann, von denen mindestens eines auf andere Prionproteine übertragbar ist und zu einer Erkrankung führt, die der Virusinfektion ähnlich ist) Oberflächen, die jedoch noch nicht geklärt ist.
Die Gefahr für den Menschen ob BSE eine Gefahr für den Menschen darstellt, ist aufgrund der ungeklärten Frage der Artenbarriere nicht zu beantworten; ob es einen engeren Zusammenhang zwischen anderen menschlichen Prionenkrankheiten wie der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (Creutzfeldt-Jakob-Krankheit ist eine unheilbare und allgemein tödliche neurodegenerative Erkrankung) gibt ist noch unklar. Es ist klar, dass nicht jeder für diese Krankheiten anfällig zu sein scheint, da vCJD nur bei Menschen mit einer genetischen Konstellation auftrat, die nur bei etwa 35% der Europäer zu finden ist.