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ENCYME PROPERTIES Wie der schwedische Chemiker Jakob von Berzelius bereits 1823 erkannte, sind Enzyme typische Katalysatoren: Sie beschleunigen chemische Reaktionen, ohne sie selbst zu verbrauchen.
Einige Enzyme , wie Pepsin und Trypsin, die zum Verdauen von Fleisch verwendet werden, katalysieren viele verschiedene Reaktionen; andere, wie Urease (Ureasen, die funktionell zur Superfamilie der Amidohydrolasen und Phosphotriesterasen gehören), sind hochselektiv und lösen nur eine einzige Reaktion aus. Andere setzen Energie frei, die den Herzschlag und die anderen Muskeln zusammenziehen lässt. Viele Enzyme wandeln Zucker und andere Nährstoffe in die Verbindungen um, die der Organismus benötigt, um Gewebe aufzubauen, verbrauchte Blutzellen zu ersetzen und viele andere Aktivitäten durchzuführen.
Pepsin, Trypsin (Trypsin ist eine Serinprotease aus der PA-Clan-Superfamilie, die im Verdauungssystem vieler Wirbeltiere zu finden ist, wo sie Proteine hydrolysiert) und einige andere Enzyme haben auch die seltsame Eigenschaft der Autokatalyse (Eine einzige chemische Reaktion soll Autokatalyse durchlaufen haben oder autokatalytisch sein, wenn eines der Reaktionsprodukte ebenfalls ein Reaktant und damit ein Katalysator in der gleichen oder einer gekoppelten Reaktion ist) i.e. Sie liefern ihre eigene Produktion au
s einem inaktiven Vorläufer, dem Zymogen. (Ein Zymogen, auch Proenzym genannt, i
st ein inaktiver Vorläufer eines Enzyms) Daher können sich diese Enzyme auch im Reagenzglas neu bilden.
Enzyme sind hocheffizient. Bei Körpertemperatur führt eine winzige Menge an Enzymen zu chemischen Reaktionen, die nur durch den Einsatz aggressiver Chemikalien und bei hohen Temperaturen ausgelöst werden können. Etwa 30 Gramm reines, kristallines Pepsin (Pepsin ist ein Enzym, das Proteine in kleinere Peptide zerlegt) würden ausreichen, um innerhalb weniger Stunden mehr als zwei Tonnen Hühnereiweiß zu entfernen (Albumen ist der Name für die klare Flüssigkeit, die in einem Ei enthalten ist).
Enzymreaktionen erfolgen nach einer etwas anderen Kinetik als die einfachen Umsetzungen der anorganischen Chemie . (Anorganische Chemie beschäftigt sich mit der Synthese und dem Verhalten von anorganischen und metallorganischen Verbindungen) Die meisten Enzyme wählen die Stoffe, die sie umsetzen, sehr spezifisch aus und entwickeln ihre maximale Aktivität bei einer sehr spezifischen Temperatur. Ein Temperaturanstieg kann die Reaktion beschleunigen, aber Enzyme werden beim Erhitzen instabil. Der Katalysator (Katalyse ist die Erhöhung der Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion durch die Beteiligung einer zusätzlichen Substanz, die als Katalysator bezeichnet wird) Aktivität eines Enzyms (Enzyme sind makromolekulare biologische Katalysatoren) wird durch die Aminosäuresequenz und die tertiäre Struktur (Biomolekulare Struktur ist die komplizierte gefaltete, dreidimensionale Form, die durch ein Molekül aus Protein, DNA oder RNA gebildet wird und die für seine Funktion wichtig ist) bestimmt, d.h. durch die räumliche Faltung der Molekülkette. Viele Enzyme benötigen einen Cofaktor (Ein Cofaktor ist eine nicht-proteinische chemische Verbindung oder ein Metallion, das für die biologische Aktivität eines Proteins benötigt wird) für ihre Aktivität, die
entweder ein Ion oder ein kleines Molekül sein kann.
Die körpereigenen Zellen werden in der Regel nicht von den Enzymen angegriffen. Tote Zellen hingegen werden schnell durch Proteine (Proteine sind große Biomoleküle oder Makromoleküle, die aus einer oder mehreren langen Ketten von Aminosäureresten bestehen) abgebaut. Solange die Zelle lebt, ist ihre Membran für einige Enzyme undurchlässig. Sobald sie jedoch stirbt, wird die Membran undicht, so dass die Abbauenzyme eindringen können. Einige Zellen enthalten auch Inhibitoren, die die Aktivität bestimmter Enzyme verhindern.