Enzyme Chemische Struktur
Die Stoffwechselprozesse von Organismen sind komplexe Netzwerke von Einzelreaktionen, in denen Kontroll- und Regulationsenzyme eine zentrale Rolle spielen. Enzyme sind biologische Katalysatoren, die Stoffwechselreaktionen beschleunigen oder ermöglichen. Sie sind Proteine, die in einer kugelförmigen Struktur vorliegen (tertiäre Struktur (Biomolekulare Struktur ist die komplizierte gefaltete, dreidimensionale Form, die von einem Molekül aus Protein, DNA oder RNA gebildet wird und die für seine Funktion wichtig ist)). Enzyme haben ein aktives Zentrum, in dem sie mit dem Substrat reagieren. Darüber hinaus haben viele Enzyme einen Cofaktor, auch Coenzym genannt. Dies ist ein Nicht-Protein (Proteine sind große Biomoleküle oder Makromoleküle, die aus einer oder mehreren langen Ketten von Aminosäureresten bestehen) das oft an das Enzym gebunden ist. Da Enzym und Coenzym als funktionelle Einheit wirken, werden beide zusammen als Holoenzym bezeichnet. Das proteinische Enzym allein wird auch als Apnoenzym bezeichnet.
Molekulare Mechanismen der Enzymwirkung. Der Prozess der Enzymkatalyse (Enzymkatalyse ist die Erhöhung der Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion durch die aktive Stelle eines Proteins) findet in Stufen statt. Zunächst bindet das Enzym an das Substrat und bildet einen Enzym-Substrat-Komplex. Dadurch lösen sich die Bindungen und da
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s Substrat bleibt in einem reaktiven Übergangszustand (Der Übergangszustand einer chemischen Reaktion ist eine bestimmte Konfiguration entlang der Reaktionskoordinate). Im Enzym-Substrat-Komplex befinden sich Substrat und Produkt im chemischen Gleichgewicht (Bei einer chemischen Reaktion ist das chemische Gleichgewicht der Zustand, in dem sowohl Reaktanden als auch Produkte in Konzentrationen vorliegen, die nicht mehr zur Veränderung neigen). Nach der Reaktion wird das Produkt freigesetzt und es kommt zu einer erneuten Bindung eines Substrats. Die Reaktion zeigt das Enzym unverändert. So
kann ein Enzym mehrere tausend Produktmoleküle in einer Minute umsetzen. Die Wirkungsspezifität von
Enzymen reagiert nur mit bestimmten Substraten. Im Gegensatz zu chemischen Katalysatoren sind sie substratspezifisch. Diese Eigenschaft basiert auf der Struktur der Bindungsstelle im aktiven Zentrum. Klebestelle und Substrat reagieren nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Außerdem sind Enzyme reaktionsspezifisch. Unter den gegebenen Bedingungen können sie nur eine Reaktion katalysieren. Katalytische Gruppen im aktiven Zentrum sind wichtig für die Reaktionsspezifität. Einteilung der Enzyme
Entsprechend ihrer Reaktionsspezifität können die Enzyme in Gruppen eingeteilt werden. F-Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen und übertragen Elektronen von einem Donor zu einem Akzeptor. Zu dieser Gruppe gehören auch Dehydrogenasen, die Wasserstoff übertragen (Wasserstoff ist ein chemisches Element mit dem chemischen Symbol H und der Ordnungszahl 1), aber auch Oxidasen. F Transferasen katalysieren die Übertragung von Gruppen wie Zucker, Phosphat (A-Phosphat ist eine anorganische Chemikalie und ein Salz der Phosphorsäure) oder Alkyl (in der organischen Chemie ist ein Alkansubstituent ein Alkan, dem ein Wasserstoff fehlt) Radikale. F Hydrolasen spalten C-O- und C-N-Bindungen unter Zusatz von Wasser in Estern, Peptiden und anderen Verbindungen. F-Isomerasen katalysieren den Übergang von Ketol- zu Aldolformen oder von R- zu S-Formen in isomeren Verbindungen. F Synthetasen (Ligasen) katalysieren die Bildung hochenergetischer Verbindungen mittels ATP in Biosyntheseprozessen. F-Lyasen spalten auch Bindungen, aber nicht unter Wasserablagerung. Abhängigkeit der Enzymaktivität Die Enzymaktivität hängt von der Substratkonzentration, dem pH-Wert und der Temperatur ab.
F Bei konstanter Enzymkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit zunächst proportional zur Substratkonzentration. Steigt die Substratkonzentration weiter an, sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit, bis sie nicht mehr ansteigt. Die Michälis-Konstante KM wird als Maß für die Reaktionsgeschwindigkeit verwendet. Sie gibt die Substratkonzentration an, die bei der halbmaximalen Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymreaktion vorliegt. F Mit steigender Temperatur steigt die Geschwindigkeit der Enzymreaktionen. Wird die Temperatur um 10 °C erhöht, verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit (Die Reaktionsgeschwindigkeit bzw. Reaktionsgeschwindigkeit eines Reaktanten oder Produkts in einer bestimmten Reaktion ist intuitiv definiert als wie schnell oder langsam eine Reaktion stattfindet). Enzymkatalysierte Reaktionen folgen VAN`T-HOFF wie chemische Reaktionen. Von 40-50 °C nimmt die Rate der Enzymreaktionen ab, da die Enzyme bei diesen Temperaturen denaturieren. F Die meisten Enzyme haben ein pH-Optimum, bei dem sie die höchste Aktivität zeigen. Die Aktivität der Enzyme liegt bei einem pH-Wert von 6 bis 9, während höhere oder niedrigere pH-Werte zur Denaturierung des Enzyms führen (Enzyme sind makromolekulare biologische Katalysatoren) Proteine. Cofaktoren Viele Enzyme wirken in Kombination mit einem Cofaktor (Ein Cofaktor ist eine nicht-proteinische chemische Verbindung oder ein Metallion, das für die biologische Aktivität eines Proteins erforderlich ist). Wenn diese Substrate (in der Chemie ist ein Substrat typischerweise die chemische Spezies, die in einer chemischen Reaktion beobachtet wird, die in der Natur organisch ist und mit einem Reagenz reagiert, um ein Produkt zu erzeugen) an der Reaktion teilnehmen, werden sie auch Coenzym genannt. A (Coenzym A ist ein Coenzym, das sich durch seine Rolle bei der Synthese und Oxidation von Fettsäuren und der Oxidation von Pyruvat im Zitronensäurezyklus auszeichnet) eine große Anzahl von Coenzymen wird aus Vitaminen gewonnen und muss vom Organismus mit der Nahrung aufgenommen werden. Der Rest kann vom Organismus selbst synthetisiert werden. Viele Enzyme benötigen für ihre Wirkung auch Metallionen.